Ензим

Ензимна структура

Съществуват хиляди различни ензими и всеки от тях е специфичен за реакцията, която катализира. Ензимите имат имена, които показват какво правят. Имената на ензимите обикновено завършват на -аз, за да покажат, че те са ензими. Примери за това са АТФ-синтазата. Тя произвежда химично вещество, наречено АТФ. Друг пример е ДНК полимераза. Тя чете непокътната ДНК верига и я използва като шаблон за създаване на нова верига.

Един пример за ензим е амилазата, която се съдържа в слюнката. Тя разгражда молекулите на нишестето на по-малки молекули глюкоза и малтоза. Друг вид ензим е липазата. Тя разгражда мазнините на по-малки молекули - мастни киселини и глицерол.d

Протеазите са цял клас ензими. Те разграждат други ензими и протеини обратно на аминокиселини. Нуклеазите са ензими, които режат ДНК или РНК, често на определено място в молекулата.

Ензимите служат не само за разграждане на големи химикали на по-малки. Други ензими приемат по-малки химикали и ги превръщат в по-големи химикали, както и изпълняват много други химически задачи. В класификацията по-долу са изброени основните видове.

Биохимиците често рисуват картинка на ензим, за да я използват като нагледно средство или карта на ензима. Това е трудно да се направи, защото в един ензим може да има стотици или хиляди атоми. Биохимиците не могат да нарисуват всички тези подробности. Вместо това те използват лентови модели като картини на ензими. Лентовите модели могат да покажат формата на ензима, без да се налага да се рисува всеки атом.

Повечето ензими няма да работят, ако температурата и рН не са подходящи. При бозайниците подходящата температура обикновено е около 37С^o (телесна температура). Правилното рН може да варира значително. Пепсинът е пример за ензим, който работи най-добре, когато рН е около 1,5.

Загряването на ензим над определена температура води до трайното му разрушаване. Той ще бъде разграден от протеаза и химикалите ще бъдат използвани отново.

Някои химикали могат да помогнат на ензима да изпълнява работата си още по-добре. Те се наричат активатори. Понякога даден химикал може да забави работата на ензима или дори да го накара да не работи изобщо. Те се наричат инхибитори. Повечето лекарства са химикали, които ускоряват или забавят работата на някои ензими в човешкото тяло.

Слюнчена амилаза: хлориден йон - зелен; калций - бежов

Ензимна структура

Съществуват хиляди различни ензими и всеки от тях е специфичен за реакцията, която катализира. Ензимите имат имена, които показват какво правят. Имената на ензимите обикновено завършват на -аз, за да покажат, че те са ензими. Примери за това са АТФ-синтазата. Тя произвежда химично вещество, наречено АТФ. Друг пример е ДНК полимераза. Тя чете непокътната ДНК верига и я използва като шаблон за създаване на нова верига.

Един пример за ензим е амилазата, която се съдържа в слюнката. Тя разгражда молекулите на нишестето на по-малки молекули глюкоза и малтоза. Друг вид ензим е липазата. Тя разгражда мазнините на по-малки молекули - мастни киселини и глицерол.d

Протеазите са цял клас ензими. Те разграждат други ензими и протеини обратно на аминокиселини. Нуклеазите са ензими, които режат ДНК или РНК, често на определено място в молекулата.

Ензимите служат не само за разграждане на големи химикали на по-малки. Други ензими приемат по-малки химикали и ги превръщат в по-големи химикали, както и изпълняват много други химически задачи. В класификацията по-долу са изброени основните видове.

Биохимиците често рисуват картинка на ензим, за да я използват като нагледно средство или карта на ензима. Това е трудно да се направи, защото в един ензим може да има стотици или хиляди атоми. Биохимиците не могат да нарисуват всички тези подробности. Вместо това те използват лентови модели като картини на ензими. Лентовите модели могат да покажат формата на ензима, без да се налага да се рисува всеки атом.

Повечето ензими няма да работят, ако температурата и рН не са подходящи. При бозайниците подходящата температура обикновено е около 37С^o (телесна температура). Правилното рН може да варира значително. Пепсинът е пример за ензим, който работи най-добре, когато рН е около 1,5.

Загряването на ензим над определена температура води до трайното му разрушаване. Той ще бъде разграден от протеаза и химикалите ще бъдат използвани отново.

Някои химикали могат да помогнат на ензима да изпълнява работата си още по-добре. Те се наричат активатори. Понякога даден химикал може да забави работата на ензима или дори да го накара да не работи изобщо. Те се наричат инхибитори. Повечето лекарства са химикали, които ускоряват или забавят работата на някои ензими в човешкото тяло.

Слюнчена амилаза: хлориден йон - зелен; калций - бежов

Модел на заключване и ключ

Ензимите са много специфични. През 1894 г. Емил Фишер изказва предположението, че както ензимът, така и субстратът имат специфични допълващи се геометрични форми, които се вписват точно една в друга. Това често се нарича модел на "ключалка и ключ". Този модел обаче не успява да обясни какво се случва след това.

През 1958 г. Даниел Кошланд предлага модификация на модела с ключалка и ключ. Тъй като ензимите са по-скоро гъвкави структури, активното място се преоформя от взаимодействията със субстрата. В резултат на това субстратът не се свързва просто с твърдото активно място. Страничните вериги на аминокиселините в активното място се огъват в позиции, така че ензимът да извършва каталитичната си работа. В някои случаи, като например при гликозидазите, молекулата на субстрата също леко променя формата си, докато навлиза в активното място.

Диаграми, показващи хипотезата за индуцирано прилягане на ензимното действие

Модел на заключване и ключове

Ензимите са много специфични. През 1894 г. Емил Фишер изказва предположението, че както ензимът, така и субстратът имат специфични допълващи се геометрични форми, които се вписват точно една в друга. Това често се нарича модел на "ключалка и ключ". Този модел обаче не успява да обясни какво се случва след това.

През 1958 г. Даниел Кошланд предлага модификация на модела с ключалка и ключ. Тъй като ензимите са по-скоро гъвкави структури, активното място се преоформя от взаимодействията със субстрата. В резултат на това субстратът не се свързва просто с твърдото активно място. Страничните вериги на аминокиселините в активното място се огъват в позиции, така че ензимът да извършва каталитичната си работа. В някои случаи, като например при гликозидазите, молекулата на субстрата също леко променя формата си, докато навлиза в активното място.

Диаграми, показващи хипотезата за индуцирано прилягане на ензимното действие

Функция

Общото уравнение за ензимна реакция е:

Субстрат + ензим -> Субстрат:Ензим -> Продукт:Ензим -> Продукт + Ензим

Ензимите намаляват енергията на активиране на реакцията, като образуват междинен комплекс със субстрата. Този комплекс се нарича ензим-субстратен комплекс.

Например захаразата, която е 400 пъти по-голяма от субстрата си захароза, разделя захарозата на съставните ѝ захари, които са глюкоза и фруктоза. Сукразата огъва захарозата и разтяга връзката между глюкозата и фруктозата. Молекулите на водата се присъединяват и извършват разцепването за част от секундата. Ензимите притежават тези основни характеристики:

1. Те са каталитични. Обикновено те увеличават скоростта на реакцията 10 милиарда пъти.^p39 Самият ензим не се променя от реакцията.
2. Те са ефективни в малки количества. Една молекула ензим може да преобразува 1000 молекули субстрат за минута, а за някои е известно, че преобразуват 3 милиона молекули за една минута.^p39
3. Те са много специфични. Един ензим ще извърши само една от многото реакции, на които е способен даден субстрат.

Контрол на ензимната активност

Съществуват пет основни начина за контрол на ензимната активност в клетката.

1. Производството на ензими (транскрипция и транслация на ензимни гени) може да бъде увеличено или намалено в отговор на промени в околната среда на клетката. Тази форма на генна регулация се нарича ензимна индукция и инхибиране. Например при бактерии, които са резистентни към антибиотици като пеницилин, се индуцират ензими, които хидролизират молекулата на пеницилина.
2. Ензимите могат да се срещат в различни клетъчни отдели. Например мастните киселини се синтезират от един набор ензими в цитозола, ендоплазмения ретикулум и апарата на Голджи. След това те се използват от друг набор ензими като източник на енергия в митохондриите.
3. Ензимите могат да бъдат регулирани от собствените си продукти. Например крайният(те) продукт(и) често инхибира(т) един от първите ензими на пътя. Такъв регулаторен механизъм се нарича отрицателна обратна връзка, тъй като количеството на произведения краен продукт се регулира от собствената му концентрация. По този начин се предотвратява производството на твърде много ензими от клетките. Контролът на действието на ензимите помага за поддържането на стабилна вътрешна среда в живите организми.
4. Ензимите могат да бъдат регулирани, като се модифицират след производството им. Пример за това е разцепването на полипептидната верига. Химотрипсинът, храносмилателна протеаза, се произвежда в неактивна форма в панкреаса и се транспортира в тази форма до стомаха, където се активира. По този начин ензимът спира храносмилането на панкреаса или на други тъкани, преди да попадне в червата. Този вид неактивен предшественик на ензима е известен като зимоген.
5. Някои ензими могат да се активират, когато се преместят в различна среда (например от високо рН към ниско рН). Например хемаглутининът в грипния вирус се активира при промяна на формата. Това се причинява от киселинните условия, които възникват в лизозомата на клетката гостоприемник.

Графика, показваща ефекта от промяната на температурата върху ензимната активност


Графика, показваща ефекта от промяната на pH върху ензимната активност

Функция

Общото уравнение за ензимна реакция е:

Субстрат + ензим -> Субстрат:Ензим -> Продукт:Ензим -> Продукт + Ензим

Ензимите намаляват енергията на активиране на реакцията, като образуват междинен комплекс със субстрата. Този комплекс се нарича ензим-субстратен комплекс.

Например захаразата, която е 400 пъти по-голяма от субстрата си захароза, разделя захарозата на съставните ѝ захари, които са глюкоза и фруктоза. Сукразата огъва захарозата и разтяга връзката между глюкозата и фруктозата. Молекулите на водата се присъединяват и извършват разцепването за част от секундата. Ензимите притежават тези основни характеристики:

1. Те са каталитични. Обикновено те увеличават скоростта на реакцията 10 милиарда пъти.^p39 Самият ензим не се променя от реакцията.
2. Те са ефективни в малки количества. Една молекула ензим може да преобразува 1000 молекули субстрат за минута, а за някои е известно, че преобразуват 3 милиона молекули за една минута.^p39
3. Те са много специфични. Един ензим ще извърши само една от многото реакции, на които е способен даден субстрат.

Контрол на ензимната активност

Съществуват пет основни начина за контрол на ензимната активност в клетката.

1. Производството на ензими (транскрипция и транслация на ензимни гени) може да бъде увеличено или намалено в отговор на промени в околната среда на клетката. Тази форма на генна регулация се нарича ензимна индукция и инхибиране. Например при бактерии, които са резистентни към антибиотици като пеницилин, се индуцират ензими, които хидролизират молекулата на пеницилина.
2. Ензимите могат да се срещат в различни клетъчни отдели. Например мастните киселини се синтезират от един набор ензими в цитозола, ендоплазмения ретикулум и апарата на Голджи. След това те се използват от друг набор ензими като източник на енергия в митохондриите.
3. Ензимите могат да бъдат регулирани от собствените си продукти. Например крайният(те) продукт(и) често инхибира(т) един от първите ензими на пътя. Такъв регулаторен механизъм се нарича отрицателна обратна връзка, тъй като количеството на произведения краен продукт се регулира от собствената му концентрация. По този начин се предотвратява производството на твърде много ензими от клетките. Контролът на действието на ензимите спомага за поддържането на стабилна вътрешна среда в живите организми.
4. Ензимите могат да бъдат регулирани, като се модифицират след производството им. Пример за това е разцепването на полипептидната верига. Химотрипсинът, храносмилателна протеаза, се произвежда в неактивна форма в панкреаса и се транспортира в тази форма до стомаха, където се активира. По този начин ензимът спира храносмилането на панкреаса или на други тъкани, преди да попадне в червата. Този вид неактивен предшественик на ензима е известен като зимоген.
5. Някои ензими могат да се активират, когато се преместят в различна среда (напр. от високо рН към ниско рН). Например хемаглутининът в грипния вирус се активира при промяна на формата. Това се причинява от киселинните условия, които възникват в лизозомата на клетката гостоприемник.

Графика, показваща ефекта от промяната на температурата върху ензимната активност


Графика, показваща ефекта от промяната на pH върху ензимната активност

Ензимни инхибитори

Инхибиторите могат да се използват, за да спрат свързването на ензим със субстрат. Това може да се направи, за да се забави контролирана от ензим реакция. Инхибиторите се вписват свободно или частично в активното място на ензима. Това предотвратява или забавя образуването на комплекс ензим-субстрат.

Ензимни инхибитори

Инхибиторите могат да се използват, за да спрат свързването на ензим със субстрат. Това може да се направи, за да се забави контролирана от ензим реакция. Инхибиторите се вписват свободно или частично в активното място на ензима. Това предотвратява или забавя образуването на комплекс ензим-субстрат.

Денатурация

Денатурацията е необратимо изменение на активното място на ензима, причинено от екстремна промяна в температурата или рН. Това ще намали скоростта на реакцията, тъй като молекулата на субстрата няма да може да се вмести в активното място, поради което няма да могат да се образуват продукти.

Денатурация

Денатурацията е необратимо изменение на активното място на ензима, причинено от екстремна промяна в температурата или рН. Това ще намали скоростта на реакцията, тъй като молекулата на субстрата няма да може да се вмести в активното място, поради което няма да могат да се образуват продукти.

Кофактори

Кофакторите или коензимите са помощни молекули, които са необходими за функционирането на даден ензим. Те не са протеини и могат да бъдат органични или неорганични молекули. И двата вида молекули понякога съдържат метален йон в центъра, например Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ или желязо-серни клъстери. Това е така, защото такива йони могат да действат като донори на електрони, а това е важно при много реакции. Необходимостта на ензимите от различни малки помощници е основната причина, поради която животните, включително и ние, се нуждаем от микроелементи и витамини.

Кофактори

Кофакторите или коензимите са помощни молекули, които са необходими за функционирането на даден ензим. Те не са протеини и могат да бъдат органични или неорганични молекули. И двата вида молекули понякога съдържат метален йон в центъра, например Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ или желязо-серни клъстери. Това е така, защото такива йони могат да действат като донори на електрони, а това е важно при много реакции. Необходимостта на ензимите от различни малки помощници е основната причина, поради която животните, включително и ние, се нуждаем от микроелементи и витамини.

Класификация

Ензимите са класифицирани от Международния съюз по биохимия. Комисията по ензими е групирала всички известни ензими в шест класа:

1. Оксидоредуктази: катализират прехвърлянето на електрони
2. Трансферази: преместване на функционална група от една молекула в друга
3. Хидролази: добавяне на -OH (хидроксилна) група
4. Лиази: разделят химичните връзки и често добавят двойна връзка или пръстеновидна структура
5. Изомерази: A -> B, където B е изомер на A
6. Лигази: свързват две големи молекули: Ab + C -> A-C + b

На отделните ензими се дава четирицифрен номер, който ги класифицира в базата данни. ^p145

Класификация

Ензимите са класифицирани от Международния съюз по биохимия. Комисията по ензими е групирала всички известни ензими в шест класа:

1. Оксидоредуктази: катализират прехвърлянето на електрони
2. Трансферази: преместване на функционална група от една молекула в друга
3. Хидролази: добавяне на -OH (хидроксилна) група
4. Лиази: разделят химичните връзки и често добавят двойна връзка или пръстеновидна структура
5. Изомерази: A -> B, където B е изомер на A
6. Лигази: свързват две големи молекули: Ab + C -> A-C + b

На отделните ензими се дава четирицифрен номер, който ги класифицира в базата данни. ^p145

Използване на ензими

Ензимите се използват в търговската мрежа за:

• приготвяне на бебешка храна - предварително смилане на храната за бебета
• омекотяване на центровете на шоколадовите бонбони
• биологичен прах за пране - съдържа протеазни ензими, които разграждат мръсотията и замърсяванията. Той разгражда големите, неразтворими молекули на малки, разтворими молекули. Работи при по-ниска температура, така че е необходима по-малко енергия (термостабилен)

Използване на ензими

Ензимите се използват в търговската мрежа за:

• приготвяне на бебешка храна - предварително смилане на храната за бебета
• омекотяване на центровете на шоколадовите бонбони
• биологичен прах за пране - съдържа протеазни ензими, които разграждат мръсотията и замърсяванията. Той разгражда големите, неразтворими молекули на малки, разтворими молекули. Работи при по-ниска температура, така че е необходима по-малко енергия (термостабилен)

Свързани страници

• Кинетика на взрива

Свързани страници

• Кинетика на взрива