Диастаза (амилази) — ензими, които разграждат нишестето

Диастаза (амилази) — как тези ензими разграждат нишестето, история, видове (α, β, γ) и приложения. Научете ролята им в храносмилането и индустрията.

Диастазите са група ензими, които разграждат нишестето до захарта малтоза. Диастазата е първият открит ензим. Той е получен от разтвор на малц през 1833 г. от Анселм Пайен и Жан-Франсоа Персоз, химици във френска захарна фабрика.

Наименованието "диастаза" идва от гръцката дума διάστασις (диастаза). Тя означава раздяла или разделяне. Ензимите просто разделят молекулата на нишестето. Днес под диастаза се разбира всяка α-, β- или γ-амилаза, която може да разгражда въглехидрати.

Обикновено използваният суфикс -аза за назоваване на ензими произлиза от името диастаза. Разграждането на нишестето протича по общ начин, катализиран от диастаза:

A-B + H₂ O → A-OH + B-H

Видове диастази и механизъм на действие

α-амилаза е ендоензим — разкъсва вътрешни α-1,4-гликозидни връзки в нишестените вериги (амилоза и амилопектин), което води до бързо разреждане на полимера и образуване на малтоза, малтотриоза и кратки декстринови фрагменти.

β-амилаза действа като екзоензим — отстранява последователно малтозни единици от краищата на нишестените вериги, което води главно до образуване на малтоза.

γ-амилаза (глюкоамилаза) може да разцепва както α-1,4-, така и α-1,6-връзки и води до образуване на глюкоза. Тя е важна в промишлени процеси за пълно разграждане на полизахариди до монозахариди.

Общият механизъм е хидролитично разкъсване на гликозидните връзки чрез добавяне на молекула вода (хидролиза), което е илюстрирано от уравнението по-горе.

Източници и биологична роля

• Животински източници: Слюнчената α-амилаза (продуцирана от слюнчените жлези) започва разграждането на нишестето в устата; панкреатичната α-амилаза продължава разграждането в тънките черва.
• Растителни източници: Малцът и покълналите зърна съдържат висока активност на амилози и β-амилази, което е важно при покълване (накъсване на запасите във формата, осигуряване на енергия за растеж).
• Микробни източници: Гъби и бактерии произвеждат амилази с различни свойства, използвани широко в промишлеността.

Оптимални условия и стабилност

Активността на амилазите зависи от температура, pH и наличие на иони или кофактори. Примери:

• Слюнчена α-амилаза работи най-добре при около pH 6,7 и телесна температура.
• Панкреатичната α-амилаза има оптимум при неутрално до леко алкално pH (≈7–8).
• Промишлените и микробните амилази често са модифицирани или селектирани за по-висока термостабилност или различен pH-оптимум (например за процеси при по-високи температури или кисели условия).

Приложения

• Хранително-вкусова промишленост: Брожение и производство на бира (разграждане на нишесте до ферментируеми захари), производство на сиропи от нишесте (глюкозни и сиропи с високо съдържание на малтоза), печене (подобряване на тестото и подхранване на дрождите).
• Биотехнология и лаборатории: Анализи на активност, ензимни реакции за подготовка на проби, биокатализа.
• Индустриални приложения: Производство на етанол, текстилна и хартия промишленост, добавки за перилни препарати, където амилазите разграждат нишесте и петна.
• Мерни параметри: При малта се използва понятието "диастатична сила" (diastatic power) — показател за способността да разгражда нишесте; измерва се в степени Lintner или по системата Windisch-Kolbach.

Клинично значение

Измерването на амилаза в кръв и урина е клинично използван маркер. Повишени нива могат да се наблюдават при:

• остър панкреатит,
• заболявания на слюнчените жлези (например паротит),
• чревна обструкция или други абдоминални състояния.

Важно е обаче, че стойностите могат да варират и винаги се интерпретират заедно с клиничната картина и други лабораторни маркери (например липаза).

Практически бележки

• Температурно разлагане: Топлината (приблизително >60–70 °C за много амилази) разгражда ензимите — затова при готвене слюнчената амилаза бързо се инактивира.
• Инхибитори: Някои молекули и условия (например ниско pH, силни детергенти) могат да инхибират активността на амилазите.
• Биотехнологична адаптация: За индустриални процеси често се използват ензими, оптимизирани за конкретни условия (термостабилни, киселоустойчиви и т.н.).

Диастазите са класически пример за това как един прост и важен биологичен катализатор има голямо значение както в природата, така и в промишлеността и медицината. Разбирането на типовете амилази, техния механизъм и приложения позволява целенасочената им употреба в различни области — от приготвяне на храна до диагностика и производство на биопродукти.

Въпроси и отговори

В: Какво представляват диастазите?

В: Кой е открил първия ензим диастаза и къде е намерен той?

В: Какво е значението на думата "диастаза"?

В: Какво означава диастаза днес?

В: Откъде идва често използваният суфикс -аза за назоваване на ензимите?

В: Каква е общата реакция, катализирана от диастазата, за разграждане на нишестето?

В: Защо диастазата е важна?

Търсене по буква